La batteriorodopsina è una proteina di membrana di 248 aminoacidi che lega il retinolo, lo stesso pigmento fotosintetico usato per catturare la luce nei nostri occhi.
Essa è costituita da 7 α eliche transmembrana, inclinate di circa 20°rispetto al piano della membrana.
Nel 1975, grazie a studi al microscopio elettronico, si ottenne il primo modello di batteriorodopsina(risol. 7 Å) ed in generale di proteina di membrana.
Tale modello fu poi esteso a 3 Å di risoluzione (1990) e successivamente confermato dalla struttura tridimensionale a 2 Å di risoluzione, determinata con la cristallografia a raggi X.
Essa è costituita da 7 α eliche transmembrana, inclinate di circa 20°rispetto al piano della membrana.
Nel 1975, grazie a studi al microscopio elettronico, si ottenne il primo modello di batteriorodopsina(risol. 7 Å) ed in generale di proteina di membrana.
Tale modello fu poi esteso a 3 Å di risoluzione (1990) e successivamente confermato dalla struttura tridimensionale a 2 Å di risoluzione, determinata con la cristallografia a raggi X.
Gli alobatteri hanno il sistema biologico più semplice per convertire la luce in energia chimica. In condizioni di intensa illuminazione le cellule sintetizzano batteriorodopsina.
Quando la molecola di retinolo legata alla batteriorodopsina assorbe un fotone, subisce un’isomerizzazione da transa cis. La luce causa un cambiamento di tipo chimico nel sito attivo, alterando la conformazione della proteina, che porta al trasferimento di protoni dal lato citosolico a quello extracellulare della membrana.
Quando la molecola di retinolo legata alla batteriorodopsina assorbe un fotone, subisce un’isomerizzazione da transa cis. La luce causa un cambiamento di tipo chimico nel sito attivo, alterando la conformazione della proteina, che porta al trasferimento di protoni dal lato citosolico a quello extracellulare della membrana.
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